首页English
  • 时政
  • 国际
  • 时评
  • 理论
  • 文化
  • 科技
  • 教育
  • 经济
  • 生活
  • 法治
  • 军事
  • 卫生
  • 健康
  • 女人
  • 文娱
  • 电视
  • 图片
  • 科普
  • 光明报系
  • 更多>>
  • 报 纸
    杂 志
    光明日报 2013年04月18日 星期四

    科技前沿

    我科学家新成果或推动新型抗菌药面世

    《 光明日报 》( 2013年04月18日   06 版)

        本报北京4月17日电(记者邓晖)清华大学生命科学学院施一公教授研究组日前在《自然》(Nature)在线发表题为《细菌能量耦合因子转运蛋白结构》的研究论文,首次报道了能量耦合因子转运蛋白复合物四聚体的晶体结构,并通过结构信息阐述了该蛋白复合物工作的分子机制。这是施一公研究组继2010年在世界上首次解析并报道膜蛋白EcfS的晶体结构后,在研究能量耦合因子转运蛋白方面的又一次重大突破。据了解,由于该转运蛋白只存在于细菌里,可以针对这类蛋白筛选或设计新的抗菌药,也对解决日益严重的细菌抗药性等问题具有参考价值。

        经过近3年的不懈努力,施一公研究团队通过X-射线晶体衍射的方法解析了能量耦合因子转运蛋白的三维结构。通过分析该蛋白结构,研究人员发现膜蛋白EcfS与细胞膜基本处于平行状态,而一般膜蛋白基本是垂直于细胞膜。根据这个极其特殊的构象,研究人员认为转运蛋白EcfS通过在膜内翻转来摄入底物。当处于垂直细胞膜的状态时,EcfS可以与底物结合,然后翻转进入平行状态并释放底物,之后返回垂直状态进行下一轮循环,类似于酒杯在竖直状态下接水,然后翻转倒出杯内的水。在该过程中,亲水蛋白EcfA和EcfA水解ATP并耦合膜蛋白EcfT为EcfS的翻转提供能量。这一转运模式是一种崭新的膜转运蛋白工作模型。

    光明日报
    中华读书报
    文摘报
    出版社
    考试
    博览群书
    书摘

    光明日报社概况 | 关于光明网 | 报网动态 | 联系我们 | 法律声明 | 光明网邮箱 | 网站地图

    光明日报版权所有